Improvement of the Diffraction Properties of Thiocyanate Dehydrogenase Crystals

L. A. Varfolomeeva; Варфоломеева Л. А.; K. M. Polyakov; Поляков К. М.; A. S. Komolov; Комолов А. С.; T. V. Rakitina; Ракитина Т. В.; N. I. Dergousova; Дергоусова Н. И.; P. V. Dorovatovskii; Дороватовский П. В.; K. M. Boyko; Бойко К. М.; T. V. Tikhonova; Тихонова Т. В.; V. O. Popov; Попов В. О.

doi:10.31857/S0023476123600799

Улучшение дифракционных свойств кристаллов тиоцианатдегидрогеназы

Авторы: Варфоломеева Л.А.¹, Поляков К.М.², Комолов А.С.³, Ракитина Т.В.³^,4, Дергоусова Н.И.¹, Дороватовский П.В.³, Бойко К.М.⁵, Тихонова Т.В.¹, Попов В.О.¹
Учреждения:
1. Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
2. Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН
3. Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
4. Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
5. Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН
Выпуск: Том 68, № 6 (2023)
Страницы: 888-893
Раздел: СТРУКТУРА МАКРОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
URL: https://permmedjournal.ru/0023-4761/article/view/673276
DOI: https://doi.org/10.31857/S0023476123600799
EDN: https://elibrary.ru/ABAVXD
ID: 673276

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

При решении структуры тиоцианатдегидрогеназы (TcDH) возникли трудности, связанные с тем, что кристаллы фермента либо были двойниками, либо имели сильную анизотропию. Дифракционное качество кристаллов может быть улучшено за счет использования в качестве объекта изучения мутантных форм или изучения структуры родственного фермента из другого организма. На основе анализа олигомерной структуры TcDH предложены перспективные для улучшения дифракционных свойств мутантные формы фермента. Получены кристаллы и решены структуры мутантных форм TcDH с заменами Т169А и К281А. Структура мутантной формы с заменой Т169А аналогична ранее решенным структурам. В структуре мутантной формы с заменой К281А обнаружено изменение в строении тетрамера, которое привело к невозможности двойникования.

Список литературы

Sorokin D.Y., Tourova T.P., Lysenko A.M. et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. V. 52. P. 657. https://doi.org/10.1099/00207713-52-2-657
Tikhonova T.V., Sorokin D.Y., Hagen W.R. et al // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2020. V. 117. P. 5280. https://doi.org/10.1073/pnas.1922133117
Paraskevopoulos K., Antonyuk S.V., Sawers R.G. et al. // J. Mol. Biol. 2006. V. 362. P. 55. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.06.064
Lebedev A.A., Vagin A.A., Murshudov G.N. // Acta Cryst. D. 2006. V. 62. P. 83. https://doi.org/10.1107/S0907444905036759
Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 355. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314
Campeotto I., Lebedev A., Schreurs A.M.M. et al. // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 14876. https://doi.org/10.1038/s41598-018-32962-6
Yeates T.O. // Methods Enzymol. 1997. V. 276. P. 344. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(97)76068-3
Padilla J.E., Yeates T.O. // Acta Cryst. D. 2003. V. 59. P. 1124. https://doi.org/10.1107/S0907444903007947
Yang F., Dauter Z., Wlodawer A. // Acta Cryst. D. 2000. V. 56. P. 959. https://doi.org/10.1107/S0907444900007162
Derewenda Z. S. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 604. https://doi.org/10.1107/S090744491000644X
Longenecker K.L., Garrard S.M., Sheffield P.J., Derewenda Z.S. // Acta Cryst. D. 2001. V. 57. P. 679. https://doi.org/10.1107/S0907444901003122
Malawski G.A., Hillig R.C., Monteclaro F. et al. // Protein Sci. 2006. V. 15. P. 2718. https://doi.org/10.1110/ps.062491906
Neau D.B., Gilbert N.C., Bartlett S.G. et al. // Acta Cryst. F. 2007. V. 63. P. 972. https://doi.org/10.1107/S1744309107050993
Backmark A., Nyblom M., Törnroth-Horsefield S. et al. // Acta Cryst. D. 2008. V. 64. P. 1183. https://doi.org/10.1107/S090744490802948X
Svetogorov R.D., Dorovatovskii P.V., Lazarenko V.A. // Cryst. Res. Technol. 2020. V. 55. P. 1900184. https://doi.org/1002/crat.201900184
Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 125. https://doi.org/10.1107/S0907444909047337
Vagin A., Teplyakov A. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 22. https://doi.org/10.1107/S0907444909042589
Winn M.D., Ballard C.C., Cowtan K.D. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 235. https://doi.org/10.1107/S0907444910045749
Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 486. https://doi.org/10.1107/S0907444910007493
Krissinel E., Henrick K. // J. Mol. Biol. 2007. V. 372. P. 774. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.05.022