Лектины морских беспозвоночных: выделение, свойства и биологическая активность

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Интерес к морским организмам обусловлен большим содержанием в них биологически активных веществ, которые являются объектами фундаментальных и прикладных медико-биологических исследований и эффективны для разработки терапевтических и профилактических средств против широкого спектра заболеваний. В лаборатории химии неинфекционного иммунитета ТИБОХ ДВО РАН проводят исследования по поиску, выделению, установлению структуры, изучению физико-химических свойств и биологической активности лектинов из морских беспозвоночных. Из двустворчатых моллюсков были выделены лектины разной углеводной специфичности, физиологическая роль которых заключается в участии во врожденном иммунитете моллюсков. Эти белки обладают разной биологической активностью, в том числе антибактериальной и антипролиферативной.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Ирина Владимировна Чикаловец

Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: ivchik6@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-5102-9311

кандидат химических наук, старший научный сотрудник

Россия, Владивосток

Татьяна Олеговна Мизгина

Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН

Email: tanya.tasha@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-9587-897X

кандидат химических наук, младший научный сотрудник

Россия, Владивосток

Алина Петровна Фильштейн

Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН

Email: alishichka@mail.ru
ORCID iD: 0009-0000-6293-6582

кандидат химических наук, младший научный сотрудник

Россия, Владивосток

Александра Сергеевна Кузьмич

Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН

Email: assavina@mail.ru
ORCID iD: 0000-0001-5358-5880

научный сотрудник

Россия, Владивосток

Олег Викторович Черников

Тихоокеанский институт биоорганической химии им. Г.Б. Елякова ДВО РАН

Email: chernikov@piboc.dvo.ru
ORCID iD: 0000-0002-3076-3637

кандидат биологических наук, заместитель директора

Россия, Владивосток

Список литературы

  1. Freitas A.C., Rodrigues D., Rocha-Santos T.A.P., Gomes A.M.P., Duarte A.C. Marine biotechnology advances towards applications in new functional foods // Biotechnol. Adv. 2012. Vol. 30, N6. P. 1506–1515.
  2. Ogawa T., Watanabe M., Naganuma T., Muramoto K. Diversified carbohydrate-binding lectins from marine resources // J. Amino Acids. 2011. Vol. 2011. P. 838914.
  3. Bonnardel F., Mariethoz J., Salentin S., Robin X., Schroeder M., Perez S., Lisacek F.D.S., Imberty A. UniLectin3D, a database of carbohydrate binding proteins with curated information on 3D structures and interacting ligands // Nucleic Acids Res. 2019. Vol. 47, N D1. P. D1236–D1244.
  4. Лутаенко К.А., Волвенко И.Е. Малый атлас двустворчатых моллюсков залива Петра Великого (Японское море). 2-е изд. / под ред. А.В. Адрианова. Владивосток: Дальневосточный федеральный университет, 2022. 138 с.
  5. Ahmmed M.K., Bhowmik S., Giteru S.G., Zilani M.N.H., Adadi P., Islam S.S., Kanwugu O.N., Haq M., Ahmmed F., Ng C.C.W., Chan Y.S., Asadujjaman M., Chan G.H.H., Naude R., Bekhit A.E.D.A., Ng T.B., Wong J.H. An update of lectins from marine organisms: characterization, extraction methodology, and potential biofunctional applications // Mar. Drugs. 2022. Vol. 20, N7. 430.
  6. Cheung R.C., Wong J.H., Pan W., Chan Y.S., Yin C., Dan X., Ng T.B. Marine lectins and their medicinal applications // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015. Vol. 99, N9. P. 3755–3773.
  7. Chettri D., Boro M., Sarkar L., Verma A.K. Lectins: biological significance to biotechnological application // Carbohydr. Res. 2021. Vol. 506. 108367.
  8. Nascimento Kel.S., Cunha A.I., Nascimento Kyr.S., Cavada B.S., Azevedo A.M., Aires-Barros M.R. An overview of lectins purification strategies // J. Mol. Recognit. 2012. Vol. 25, N11. P. 527–541.
  9. Belogortseva N.I., Molchanova V.I., Kurika A. V, Skobun A.S., Glazkova V.E. Isolation and characterization of new GalNAc/Gal-specific lectin from the sea mussel Crenomytilus grayanus // Comp. Biochem. Physiol. C. Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. 1998. Vol. 119, N1. P. 45–50.
  10. Chikalovets I.V., Kondrashina A.S., Chernikov O.V., Molchanova V.I., Luk’yanov P.A. Isolation and general characteristics of lectin from the mussel Mytilus trossulus // Chem. Nat. Compd. 2013. Vol. 48, N6. P. 1058–1061.
  11. Chikalovets I., Filshtein A., Molchanova V., Mizgina T., Lukyanov P., Nedashkovskaya O., Hua K.-F.K.-F., Chernikov O. Activity dependence of a novel lectin family on structure and carbohydrate-binding properties // Molecules. 2019. Vol. 25, N1. 150.
  12. Mizgina T.O., Chikalovets I.V., Bulanova T.A., Molchanova V.I., Filshtein A.P., Ziganshin R.H., Rogozhin E.A., Shilova N.V., Chernikov O.V. New L-rhamnose-binding lectin from the bivalve Glycymeris yessoensis: purification, partial structural characterization and antibacterial activity // Mar. Drugs. 2023. Vol. 22, N1. 27.
  13. Mizgina T.O., Chikalovets I.V., Molchanova V.I., Kokoulin M.S., Filshtein A.P., Sidorin E.V., Chernikov O.V. Lectin of the bivalve Glycymeris yessoensis as a pattern recognition receptor // Russ. J. Bioorganic Chem. 2020. Vol. 46, N6. P. 1187–1197.
  14. Mizgina T.O., Chikalovets I.V., Molchanova V.I., Ziganshin R.H., Chernikov O.V. Identification and characterization of a novel lectin from the clam Glycymeris yessoensis and its functional characterization under microbial stimulation and environmental stress // Mar. Drugs. 2021. Vol. 19, N9. 474.
  15. Wang W., Song X., Wang L., Song L. Pathogen-derived carbohydrate recognition in molluscs immune defense // Int. J. Mol. Sci. 2018. Vol. 19, N3. 721.
  16. Song L., Wang L., Qiu L., Zhang H. Bivalve immunity // Adv. Exp. Med. Biol. 2010. Vol. 708. P. 44–65.
  17. Kovalchuk S.N., Chikalovets I.V., Chernikov O.V., Molchanova V.I., Li W., Rasskazov V.A., Lukyanov P.A. CDNA cloning and structural characterization of a lectin from the mussel Crenomytilus grayanus with a unique amino acid sequence and antibacterial activity // Fish Shellfish Immunol. 2013. Vol. 35, N4. P. 1320–1324.
  18. Chikalovets I.V., Kovalchuk S.N., Litovchenko A.P., Molchanova V.I., Pivkin M.V., Chernikov O.V. A new Gal/GalNAc-specific lectin from the mussel Mytilus trossulus: structure, tissue specificity, antimicrobial and antifungal activity // Fish Shellfish Immunol. 2016. Vol. 50. P. 27–33.
  19. Nabi-Afjadi M., Heydari M., Zalpoor H., Arman I., Sadoughi A., Sahami P., Aghazadeh S. Lectins and lectibodies: potential promising antiviral agents // Cell. Mol. Biol. Lett. 2022. Vol. 27, N1. 37.
  20. Liu Z., Luo Y., Zhou T.-T., Zhang W.-Z. Could plant lectins become promising anti-tumour drugs for causing autophagic cell death? // Cell Prolif. 2013. Vol. 46, N5. P. 509–515.
  21. Hashim O.H., Jayapalan J.J., Lee C.S. Lectins: an effective tool for screening of potential cancer biomarkers // Peer J. 2017. Vol. 5, N9. e3784.
  22. Carrizo M.E., Capaldi S., Perduca M., Irazoqui F.J., Nores G.A., Monaco H.L. The antineoplastic lectin of the common edible mushroom (Agaricus bisporus) has two binding sites, each specific for a different configuration at a single epimeric hydroxyl // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280, N11. P. 10614–10623.
  23. Lorca T., Labbe J.C., Devault A., Fesquet D., Capony J.P., Cavadore J.C., Le Bouffant F., Doree M. Dephosphorylation of cdc2 on threonine 161 is required for cdc2 kinase inactivation and normal anaphase // EMBO J. 1992. Vol. 11, N7. P. 2381–2390.
  24. Norbury C., Blow J., Nurse P. Regulatory phosphorylation of the p34cdc2 protein kinase in vertebrates // EMBO J. 1991. Vol. 10, N11. P. 3321–3329.
  25. Jessus C., Ozon R. Function and regulation of cdc25 protein phosphate through mitosis and meiosis // Prog. Cell Cycle Res. 1995. Vol. 1. P. 215–228.
  26. Blasina A., Van de Weyer I., Laus M.C., Luyten W.H.M.L., Parker A.E., McGowan C.H. A human homologue of the checkpoint kinase Cds1 directly inhibits Cdc25 phosphatase // Curr. Biol. 1999. Vol. 9, N1. P. 1–10.
  27. Zeng Y., Forbes K.C., Wu Z., Moreno S., Piwnica-Worms H., Enoch T. Replication checkpoint requires phosphorylation of the phosphatase Cdc25 by Cds1 or Chk1 // Nature. 1998. Vol. 395, N6701. P. 507–510.
  28. Young A.R.J., Narita M., Ferreira M., Kirschner K., Sadaie M., Darot J.F.J., Tavaré S., Arakawa S., Shimizu S., Watt F.M., Narita M. Autophagy mediates the mitotic senescence transition // Genes Dev. 2009. Vol. 23, N7. P. 798–803.
  29. Chernikov O., Kuzmich A., Chikalovets I., Molchanova V., Hua K.-F. Lectin CGL from the sea mussel Crenomytilus grayanus induces Burkitt’s lymphoma cells death via interaction with surface glycan // Int. J. Biol. Macromol. 2017. Vol. 104. P. 508–514.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Антипролиферативное действие лектинов в отношении клеточных линий различных типов опухолей кишечника и молочной железы человека, установленное с помощью MTS-теста. Данные представлены как среднее значение ± стандартное отклонение (n = 3)

Скачать (105KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Влияние лектинов на адгезию опухолевых клеток. Клетки инкубировали в присутствии (100 мкг/мл) или в отсутствие (контроль) лектинов. Результаты детектировали с помощью светового микроскопа

Скачать (182KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Влияние CGL (А) и MTL (Б) на клеточный цикл клеток HT-29

Скачать (110KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Влияние лектинов на продукцию АФК в опухолевых клетках HT-29 и MCF-7. Данные представлены как среднее значение ± стандартное отклонение (n = 3)

Скачать (91KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Влияние лектинов на продукцию АФК в опухолевых клетках Raji

Скачать (229KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Влияние лектинов на пролиферацию опухолевых клеткок HT-29, MCF-7 и Raji в присутствии NAC

Скачать (297KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Влияние лектина CGL на аутофагию в клетках Raji лимфомы Беркитта

Скачать (59KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Влияние CGL (А, В) и MTL (Б) на опухолевые клетки линий HT-29 и MCF-7, установленное методом мягкого агара

Скачать (166KB)
Метаданные
10. Рис. 9. Влияние CGL на миграцию опухолевых клеток линий HT-29, Raji и MCF-7

Скачать (219KB)
Метаданные
11. Рис. 10. Влияние CGL на миграцию опухолевых клеток линии HT-29 методом «зарастания царапин»

Скачать (352KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025