Определение изменения дипольного момента при возбуждении в хромофоре зеленого флуоресцентного белка из траекторий молекулярной динамики с потенциалами квантовой механики/молекулярной механики методами машинного обучения

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

Проведены расчеты молекулярно-динамических траекторий с потенциалами квантовой механики / молекулярной механики (КМ/ММ) для белка EYFP семейства зеленого флуоресцентного белка с последующим построением моделей машинного обучения для установления взаимосвязи между геометрическими параметрами хромофора в кадрах траектории и свойствами его электронного возбуждения. Показано, что недостаточно использовать в качестве геометрического параметра только мостиковые связи между фенильным и имидазолидоновым фрагментами хромофора, а необходимо добавлять в модель еще, по крайней мере, две соседние связи. Предложенные модели позволяют определять величину изменения дипольного момента при возбуждении со средней ошибкой 0.11 а. е.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

Т. Захарова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Rússia, Москва

A. Кулакова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Rússia, Москва

М. Криницкий

Научно-исследовательский вычислительный центр МГУ имени М. В. Ломоносова; Московский физико-технический институт; Институт океанологии им. П. П. Ширшова РАН

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Rússia, Москва; Долгопрудный; Москва

M. Варенцов

Научно-исследовательский вычислительный центр МГУ имени М. В. Ломоносова

Email: khrenovamg@my.msu.ru
Rússia, Москва

М. Хренова

Химический факультет МГУ имени М. В. Ломоносова; ФИЦ Биотехнологии РАН

Autor responsável pela correspondência
Email: khrenovamg@my.msu.ru
Rússia, Москва; Москва

Bibliografia

  1. Enterina J.R., Wu L., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2015. V. 27. P. 10. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2015.05.001
  2. Shinoda H., Shannon M., Nagai T. // Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 19. P. 1548. https://doi.org/10.3390/ijms19061548
  3. Day R.N., Davidson M.W. // Chem. Soc. Rev. 2009. V. 38. P. 2887. https://doi.org/10.1039/b901966a
  4. Willig K.I., Wegner W., Müller A. et al. // Cell Rep. 2021. V. 35. P. 109192. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109192
  5. Lippincott-Schwartz J., Patterson G.H. // Trends Cell Biol. 2009. V. 19. P. 555. https://doi.org/10.1016/j.tcb.2009.09.003
  6. Tantama M., Hung Y.P., Yellen G. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. P. 10034. https://doi.org/10.1021/ja202902d
  7. Ibraheem A., Campbell R.E. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2010. V. 14. P. 30. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2009.09.033
  8. Kollenda S., Kopp M., Wens J.et al. // Acta Biomater. 2020. V. 111. P. 406. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2020.05.014
  9. Tsien R.Y. // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 509. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.67.1.509
  10. Rodriguez E.A., Campbell R.E., Lin J.Y. et al. // Trends Biochem. Sci. 2017. V. 42. P. 111. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.09.010
  11. Lin C.-Y., Romei M.G., Oltrogge L.M. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2019. V. 141. P. 15250. https://doi.org/10.1021/jacs.9b07152
  12. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Nemukhin A.V. // J. Chem. Inf. Model. 2021. V. 61. P. 5125. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00981
  13. Drobizhev M., Tillo S., Makarov N.S.et al. // J. Phys. Chem. B2009. V. 113. P. 12860. https://doi.org/10.1021/jp907085p
  14. Bublitz G., King B.A., Boxer S.G. // J. Am. Chem. Soc. 1998. V. 120. P. 9371. https://doi.org/10.1021/ja981606e
  15. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E.et al. // J. Phys. Chem. B2012. V. 116. P. 1736. https://doi.org/10.1021/jp211020k
  16. Drobizhev M., Makarov N.S., Tillo S.E. et al. // Nat. Methods 2011. V. 8. P. 393. https://doi.org/10.1038/nmeth.1596
  17. Drobizhev M., Callis P.R., Nifosì R.et al. // Sci. Rep. 2015. V. 5. P. 13223. https://doi.org/10.1038/srep13223
  18. Khrenova M.G., Nemukhin A.V., Tsirelson V.G. // Chem. Phys. 2019. V. 522. P. 32. https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2019.02.010
  19. Khrenova M.G., Mulashkin F.D., Bulavko E.S. et al. // J. Chem. Inf. Model. 2020. V. 60. P. 6288. https://doi.org/10.1021/acs.jcim.0c01028
  20. Nifosì R., Mennucci B., Filippi C. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2019. V. 21. P. 18988. https://doi.org/10.1039/C9CP03722E
  21. De Meulenaere E., Nguyen Bich N., de Wergifosse M.et al. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. P. 4061. https://doi.org/10.1021/ja400098b
  22. Spiess E., Bestvater F., Heckel-Pompey A. et al. // J. Microsc. 2005. V. 217. P. 200. https://doi.org/10.1111/j.1365–2818.2005.01437.x
  23. Best R.B., Zhu X., Shim J. et al. // J. Chem. Theory Comput. 2012. V. 8. P. 3257. https://doi.org/10.1021/ct300400x
  24. Denning E.J., Priyakumar U.D., Nilsson L. et al. // J. Comput. Chem. 2011. V. 32. P. 1929. https://doi.org/10.1002/jcc.21777
  25. Jorgensen W.L., Chandrasekhar J., Madura J.D. et al. // J. Chem. Phys. 1983. V. 79. P. 926. https://doi.org/10.1063/1.445869
  26. Phillips J.C., Hardy D.J., Maia J.D.C. et al. // Ibid. 2020. V. 153. P. 044130. https://doi.org/10.1063/5.0014475
  27. Adamo C., Barone V. // J. Chem. Phys. 1999. V. 110. P. 6158. https://doi.org/10.1063/1.478522
  28. Seritan S., Bannwarth C., Fales B.S.et al. // WIREs Comput. Mol. Sci. 2021. V. 11. P. e1494. https://doi.org/10.1002/wcms.1494
  29. Melo M.C.R., Bernardi R.C., Rudack T. et al. // Nat. Methods 2018. V. 15. P. 351. https://doi.org/10.1038/nmeth.4638
  30. Chai J.-D., Head-Gordon M. // Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10. P. 6615. https://doi.org/10.1039/b810189b
  31. Neese, F. // Wiley Interdiscip. Rev. Comput. Mol. Sci. 2012. V. 2. P. 73–78, https://doi.org/10.1002/wcms.81.

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. The β-barrel structure of the EYFP protein is shown as ribbons. The chromophore and chromophore-containing region are shown as ball-and-stick and stick representations, respectively. The inset shows the equilibrium between the two tautomeric forms of the anionic state of the chromophore.

Baixar (132KB)
Metadados
3. Fig. 2. Parameters of the models: bonds (designated b with the corresponding index) and dihedral angles (d₁ and d₂ are shown by dashed and dash-dotted lines, respectively).

Baixar (60KB)
Metadados
4. Fig. 3. Relationship between the properties of BLA and Dm (a); the lengths of the bridging bonds b₈ and b₉ (b), and the carbon–oxygen bonds b₁ and b₁₅ (c). The values ​​are calculated for a set of frames from the QM/MM MD trajectories.

Baixar (197KB)
Metadados
5. Fig. 4. Predicted and calculated values ​​of the dipole moment change upon excitation (a) for random forest models constructed using 17 (circles), 4 (squares), and 2 geometric parameters (diamonds). The significance of geometric parameters in the model with 17 parameters (b). From left to right: bond lengths in order b₁ – b₁₅ and dihedral angles d1 and d₂. The most important parameters have a caption.

Baixar (143KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2024