Некоторые особенности необменной сорбции триптофана. Роль полярных и π–π-взаимодействий

Capa

Citar

Texto integral

Acesso aberto Acesso aberto
Acesso é fechado Acesso está concedido
Acesso é fechado Somente assinantes

Resumo

Исследована необменная сорбция триптофана анионообменником АВ-17-2П из растворов различного состава. Выявлена независимость величины сорбции аминокислоты от природы сопутствующего компонента. Для объяснения полученного факта методом квантово-химического моделирования получены варианты закрепления и энергетические характеристики связей, образующихся в фазе сорбента при необменной сорбции триптофана высокоосновным анионообменником в солевой форме. Показана основная роль полярных и дополнительный эффект π–π-взаимодействий при необменной сорбции аминокислот на ароматических высокоосновных анионообменниках.

Texto integral

Acesso é fechado

Sobre autores

О. Хохлова

Воронежский государственный университет

Autor responsável pela correspondência
Email: okxox@yandex.ru
Rússia, Воронеж, 394006

Е. Каширцева

Воронежский государственный университет

Email: okxox@yandex.ru
Rússia, Воронеж, 394006

В. Хохлов

Воронежский государственный университет

Email: okxox@yandex.ru
Rússia, Воронеж, 394006

С. Лисицына

Воронежский государственный университет

Email: okxox@yandex.ru
Rússia, Воронеж, 394006

Bibliografia

  1. Shao J., Kuiper Bastiaan P., Thunnissen Andy-Mark W. H. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2022. V. 144. 30. P. 13815. https://doi.org/10.1021/jacs.2c04986o
  2. Lander A. J., Mercado L.D., Li X. // Communications Chemistry. 2023. V. 6. P. 154. https://doi.org/10.1038/s42004-023-00953-y
  3. Khemaissa S., Sagan S., Walrant A. // Crystals. 2021. V.11. № 9. P. 1032. https://doi.org/10.3390/cryst11091032
  4. Xiao S., Wang Z., Wang B. et al. // Front. Microbiol. Sec. Microbiotechnology. 2023. V. 14. https://doi.org/10.3389/fmicb.2023.1099098
  5. Eskelund A., Li Y., Budac D. P et al. // J. Neurochem. 2017. V. 142. № 1. P. 118. https://doi.org/10.1111/jnc.14043
  6. Liu J., Yu Z., Chen Q., Li J. // Microchemical Journal. 2022. V. 174. P. 107085. https://doi.org/10.1016/j.microc.2021.107085
  7. Wang Y., Chen J., Tian J. et al. // J. of Nanobiotechnology. 2022. V. 20. P. 78. https://doi.org/10.1186/s12951-022-01275-2
  8. Ghanbari N., Salehi Z., Khodadadi A.A. et al. // J. of Drug Delivery Science and Technology. 2021. V. 61. P. 102137. https://doi.org/10.1016/j.jddst.2020.102137
  9. Zhang X., Zhang W., Tang Sh. // J. of Photochemistry and Photobiology A: Chemistry. 2019. V. 372. P. 71. https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2018.12.014
  10. Luo Wei, Chen Hao, Fan Limei et al. // Korean J. of Chemical Engineerin. 2011. V. 28. № 5. P. 1272.
  11. Luo W., Wei P., Chen H. et al. // Ibid. 2011. V. 28. № 5. P. 1280. doi: 10.1007/s11814-010-0489-8
  12. Pugacheva I., Molokanova L., Glotova I. et al. // Intern. Conference “Actual Issues of Mechanical Engineering” (AIME2018). Advances in Engineering Research (AER). 2018. V. 157. P. 179. doi: 10.2991/aime-18.2018.35
  13. Pengfei Jiao, Xin Zhang, Yuping Wei, Peng Wang // ACS Omega 2022. V. 7. № 39. P. 35331.
  14. Khokhlova O. N. // Russ. J. Phys. Chem. А. 2019. V. 93. № 1. P. 1. [Хохлова О.Н. // Журн. физ. хим. 2019. T. 93. № 1. С. 5. doi: 10.1134/S0044453719010151]
  15. Трунаева Е.С., Хохлова О.Н. // Сорбц. и хромат. процессы. 2017. Т. 17. № 3. С. 436. https://doi.org/10.17308/sorpchrom.2017.17/398
  16. Кожухова Е.Ю., Трунаева Е.С., Хохлова О.Н. // Там же. 2015. Т. 15. № 5. С. 657. https://doi.org/10.17308/sorpchrom.2015.15/318
  17. Хохлова О.Н. // Вестник ВГУ. Серия: Химия. Биология. Фармация. 2015. № 2. С. 42.
  18. Трунаева Е.С., Хохлова О.Н. // Сорбц. и хромат. процессы. 2013. Т. 13. № . 5. С. 655.
  19. Frisch M. J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G.A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H.P., Izmaylov A.F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J.L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J.A., Jr., Peralta J.E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J.J., Brothers E., Kudin K.N., Staroverov V.N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J.C., Iyengar S.S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J.M., Klene M., Knox J.E., Cross J.B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Martin R.L., Morokuma K., Zakrzewski V.G., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Dapprich S., Daniels A.D., Farkas Ö., Foresman J.B., Ortiz J.V., Cioslowski J., and Fox D.J.. Gaussian, Inc. Gaussian 09. Rev. D.01.Wallingford CT, 2016.
  20. Akher F.B., Ebrahimi A., Mostafavi N. // J. Mol. Struct. 2017. V. 1128. P. 13. http://doi.org/10.1016/j.molstruc.2016.08.040
  21. Ehrlich S., Moellmann J., Grimme S. // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. № 4. P. 916. https://doi.org/10.1021/ar3000844
  22. Butyrskaya E. V., Zapryagaev S.A., Izmailova E.А., Artyshchenko, S. V. // Condensed Matter and Interphases. 2020. V.22. № 3. P. 303. [Бутырская Е.В., Запрягаевa С.А., Измайлова Е.А., Артыщенко С.B. // Конденсированные среды и межфазные границы. 2020, Т. 22. № 3. С. 303. https://doi.org/10.17308/kcmf.2020.22/2960]
  23. Гельферих Ф. Иониты. Основы ионного обмена. М.: ИЛ, 1962. 490 с.
  24. Кокотов Ю.А. Иониты и ионный обмен. Л.: Химия, 1980. 152 с.
  25. Khokhlova O. N., Kashirtseva E.R., Khokhlov V. Yu. et al. // Russ. J. Phys. Chem. 2021. V.95. P. 762. [Хохлова О.Н., Каширцева Е.Р., Хохлов В.Ю. и др. // Журн. физ. химии. 2021. Т. 95. № 4. С. 581. https://doi.org/10.1134/S0036024421040130]
  26. Трунаева Е.С., Хохлова О.Н., Хохлов В.Ю. // Сорбц. и хромат. процессы. 2018. Т. 18. № 2. С. 142. https://doi.org/10.17308/sorpchrom.2018.18/493
  27. Бадесса Т.С., Родионов А.Н., Шапошник В.А. // Там же. 2013. Т. 13. № 4. С. 449.
  28. Нunter C.A., Sanders J.R.M. // J. Am Chem Soc. 1990. V.112. № 14. P. 5525. https://doi.org/10.1021/ja00170a016
  29. Антропова Е.М., Трунаева Е.С., Каширцева Е.Р. и др. // Сорбц. и хромат. процессы. 2019. Т. 19. № 6. С. 711. https://doi.org/10.17308/sorpchrom.2019.19/2233

Arquivos suplementares

Arquivos suplementares
Ação
1. JATS XML
Baixar
2. Fig. 1. Effect of the nature of the additional substance in the amino acid-containing mixture on the non-exchange sorption of tryptophan and phenylalanine by the anion exchanger AB-17-2P at Comparn = 0.02 mol/dm3.

Baixar (185KB)
Metadados
3. Fig. 2. Isotherms of non-exchange sorption of tryptophan from individual solutions and mixtures with other substances on anion exchanger AB-17-2P in Cl-form (empty icons) and NO3-form (grey icons) ○● - Trp indiv, Δ ▲ - Trp + AK, □ ■ - Trp + NaCl / NaNO3, ◊ ♦ - Trp + CaCl2 / Ca(NO3)2), ☒ ☒ - Trp + HCl / HNO3.

Baixar (82KB)
Metadados
4. Fig. 3. Optimised structure of AB-17(Cl) + tryptophan + 10H2O.

Baixar (152KB)
Metadados
5. Fig. 4. Optimised structures of π-π interactions between tryptophan and the sorbent matrix element: a - parallel (offset) conformation, b - T-ring-ring conformation, c - T-heteroatom-ring conformation.

Baixar (173KB)
Metadados

Declaração de direitos autorais © Russian Academy of Sciences, 2024