Гидрофобины грибов: структура, свойства, возможности применения в биотехнологии (обзор)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В обзоре обобщена актуальная информация о гидрофобинах – низкомолекулярных белках, синтезируемых мицелиальными грибами и являющимися одним из сильнейших клеточных биосурфактантов. Представлена структура различных классов гидрофобинов и спектр его природных и синтетических изоформ, биологическая активность и роль в регуляции процессов жизнедеятельности продуцентов. Продемонстрирован потенциал использования гидрофобинов в биотехнологии.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Е. В. Лопатухин

Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков имени Г.Ф. Гаузе

Автор, ответственный за переписку.
Email: sadykova_09@mail.ru
Россия, Москва

Ю. А. Ихалайнен

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: sadykova_09@mail.ru
Россия, Москва

Н. Н. Маркелова

Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков имени Г.Ф. Гаузе

Email: sadykova_09@mail.ru
Россия, Москва

А. Е. Куварина

Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков имени Г.Ф. Гаузе

Email: nastena.lysenko@mail.ru
Россия, Москва

В. С. Садыкова

Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков имени Г.Ф. Гаузе

Email: sadykova_09@mail.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Wösten H.A., Schuren F.H., Wessels J.G. // The EMBO Journal. 1994. V. 13. № 24. P. 5848–5854.
  2. Lumsdon S.O., Green J., Stieglitz B. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2005. V. 44. № 4. P. 172–178. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2005.06.012
  3. Kallio J.M., Linder M.B., Rouvinen J. // Journal of biological chemistry. 2007. V. 282. № 39. P. 28733–28739. https://doi.org/10.1074/jbc.M704238200
  4. Dokouhaki M., Hung A., Kasapis S., Gras S.L. // Trends in Food Science & Technology. 2021. V. 111. P. 378–387. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2021.03.001
  5. Lo V.C., Ren Q., Pham C.L.L., Morris V.K., Kwan A.H., Sunde M. // Nanomaterials. 2014. V. 4. № 3. P. 827–843. https://doi.org/10.3390/nano4030827
  6. Gandier J.A., Master E.R. // Microorganisms. 2018. V. 6. № 1. P. 3–23. https://doi.org/10.3390/microorganisms6010003
  7. Wösten H.A.B. // Annual Reviews in Microbiology. 2001. V. 55. № 1. P. 625–646. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.55.1.625
  8. Gandier J.A., Langelaan D.N., Won A., O’Donnell K., Grondin J.L., Spencer H.L., Wong P., Tillier E., Yip C., Smith S.P., Master E.R. // Scientific Reports. 2017. V. 7. № 45863. P. 1–9. https://doi.org/10.1038/srep45863
  9. Jensen B.G., Andersen M.R., Pedersen M.H., Frisvad J.C., Sondergaard I.B. // BMC Research Notes. 2010. V. 3. № 1. P. 1–6. https://doi.org/10.1186/1756-0500-3-344
  10. Ball S.R., Kwan A.H., Sunde M. // The Fungal Cell Wall: An Armour and a Weapon for Human Fungal Pathogens. 2020. V. 425. P. 29–51. https://doi.org/10.1007/82_2019_186
  11. Morris V.K., Kwan A.H., Sunde M. // Journal of molecular biology. 2013. V. 425. № 2. P. 244–256. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2012.10.021
  12. Pham C.L.L., Rey A., Lo V., Soules M., Ren Q., Meisl G., Knowles T.P.S., Kwan A.H., Sunde M. // Scientific reports. 2016. V. 6. № 25288. P. 1–16. https://doi.org/10.1038/srep25288
  13. Hektor H.J., Scholtmeijer K. // Current opinion in biotechnology. 2005. V. 16. № 4. P. 434–439. https://doi.org/10.1016/j.copbio.2005.05.004
  14. Szilvay G.R. Self-assembly of hydrophobin proteins from the fungus Trichoderma reesei // Ed. M. Linder. Finland: VTT Publications, 2007. 70 p.
  15. Tanaka T., Terauchi Y., Yoshimi A., Abe K. // Microorganisms. 2022. V. 10. № 8. P. 1498–1522. https://doi.org/10.3390/microorganisms10081498
  16. Kisko K., Szilvay G.R., Vainio U., Linder M.B., Serimaa R. // Biophysical journal. 2008. V. 94. № 1. P. 198–206. https://doi.org/10.1529/biophysj.107.112359
  17. Linder M.B. // Current Opinion in Colloid & Interface Science. 2009. V. 14. № 5. P. 356–363. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2009.04.001
  18. Scholtmeijer K., Janssen M., Gerssen B., de Vocht M.L., van Leeuwen B.M., van Kooten T.G., Wosten H.A.B., Wessels J.G.H. // Applied and Environmental Microbiology. 2002. V. 68. № 3. P. 1367–1373. https://doi.org/0.1128/AEM.68.3.1367-1373.2002
  19. Vereman J., Thysens T., Weiland F., Impe J.V., Derdelinckx G., de Voorde I.V. // Process Biochemistry. 2023. V. 130. P. 455–463. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2023.05.008
  20. De Groot P.W.J., Roeven R.T.P., van Griencven L.J.L.D., Visser J., Schaap P.J. // Microbiology. 1999. V. 145. № 5. P. 1105–1113.
  21. Lugones L.G., Wös H.A.B., Wessels J.G.H. // Microbiology. 1998. V. 144. № 8. P. 2345–2353. https://doi.org/10.1099/00221287-144-8-2345
  22. Valsecchi I., Dupres V., Stephen-Victor E., Guijarro J.I., Gibbons J., Beau R., Bayry J., Coppee J.-Y., Lafont F., Latge J.-P., Beauvais A. // Journal of fungi. 2017. V. 4. № 1. P. 2–20. https://doi.org/10.3390/jof4010002
  23. Littlejohn K.A., Hooley P., Cox P.W. // Food Hydrocolloids. 2012. V. 27. № 2. P. 503–516. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2011.08.018
  24. Winandy L., Hilpert F., Schlebusch O., Fisher R. // Scientific reports. 2018. V. 8. № 12033. P. 1–11. https://doi.org/10.1038/s41598-018-29749-0
  25. Ahn S.O., Lim H.-D., You S.-H., Cheong D.-E., Kim G.-J. // International Journal of Molecular Sciences. 2021. V. 22. № 7843. P. 1–11. https://doi.org/10.3390/ijms22157843
  26. Terauchi Y., Nagayama M., Tanaka T., Tanabe H., Yoshimi A., Nanatani K., Yabu H., Arita T., Higuchi T., Kameda T., Abe K. // Applied and environmental microbiology. 2022. V. 88. № e0208721. P. 1-21. https://doi.org/10.1128/AEM.02087-21
  27. Moonjely S., Keyhani N.O., Bidochka M.J. // Microbiology. 2018. V. 164. № 4. P. 517–528. https://doi.org/10.1099/mic.0.000644
  28. Lacroix H., Spanu P.D. // Applied and environmental microbiology. 2009. V. 75. № 2. P. 542–546. https://doi.org/10.1128/AEM.01816-08
  29. Mesarich C.H., Okmen B., Rovenich H., Griffiths S.A., Wang C., Jashni M.K., Mihajlovski A., Collemare J., Hunziker L., Deng C.H., van der Burgt A., Beenen H.G., Templeton M.D., Bradshaw R.E., de Wit P.J.G.M. // Molecular plant-microbe interactions. 2018. V. 31. № 1. P. 145–162. https://doi.org/10.1094/MPMI-05-17-0114-FI
  30. Weichel M., Schmid-Grendelmeier P., Rhyner C., Achatz G., Blaser K., Crameri R. // Clinical & Experimental Allergy. 2003. V. 33. № 1. P. 72–77. https://doi.org/10.1046/j.1365-2222.2003.01574.x
  31. Turgut B.A., Ortucu S. // Preparative Biochemistry and Biotechnology. 2023. V. 53. № 10. https://doi.org/10.1080/10826068.2023.2201930
  32. De Vries O.M., Moore S., Arntz S., Wessels J.G., Tudzynski P. European journal of biochemistry. 1999. V. 262. № 2. P. 377–385. https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.1999.00387.x
  33. Mey G., Correia T., Oeser B., Kershaw M.J., Garre V., Arntz C., Talbot N.J., Tudzynski P. // Molecular Plant Pathology. 2003. V. 4. № 1. P. 31–41. https://doi.org/10.1046/j.1364-3703.2003.00138.x
  34. Ásgeirsdóttir S.A., Halsall J.R., Casselton L.A. // Fungal Genetics and Biology. 1997. V. 22. № 1. P. 54–63. https://doi.org/10.1006/fgbi.1997.0992
  35. Li X., Wang F., Xu Y., Liu G., Dong C. // International Journal of Molecular Sciences. 2021. V. 22. № 2. P. 643–660. https://doi.org/10.3390/ijms22020643
  36. So K.K., Kim D.H. // Mycobiology. 2017. V. 45. № 4. P. 362–369. https://doi.org/10.5941/MYCO.2017.45.4.362
  37. Trembley M.L., Ringli C., Honegger R. // New Phytologist. 2002. V. 154. № 1. P. 185–195. https://doi.org/10.1046/j.1469-8137.2002.00360.x
  38. Kim H.I., Lee C.S., Park Y.J. // Mycoscience. 2016. V. 57. № 5. P. 320–325. https://doi.org/10.1016/j.myc.2016.04.004
  39. Stübner M., Lutterschmid G., Vogel R.F., Niessen L. // International journal of food microbiology. 2010. V. 141. № 1-2. P. 110–115. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2010.03.003
  40. Zapf M.W., Theisen S., Vogel R.F., Niessen L. // Journal of the Institute of Brewing. 2006. V. 112. № 3. P. 237–245. https://doi.org/10.1002/j.2050-0416.2006.tb00719.x
  41. Quarantin A., Hadeler B., Kroger C., Schafer W., Favaron F., Sella L., Martinez-Rocha A.L. // Frontiers in Microbiology. 2019. V. 10. P. 751–770. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.00751
  42. Sarlin T., Kivioja T., Kalkkinen N., Linder M.B., Nakari-Setala T. // Journal of basic microbiology. 2012. V. 52. № 2. P. 184–194. https://doi.org/10.1002/jobm.201100053
  43. Minenko E., Vogel R.F., Niessen L. // Fungal biology. 2014. V. 118. № 4. P. 385–393. https://doi.org/10.1016/j.funbio.2014.02.003
  44. Niu C., Payne G.A., Woloshuk C.P. // BMC microbiology. 2015. V. 15. № 1. P. 1–11. https://doi.org/10.1186/s12866-015-0427-3
  45. Song D., Gao Z., Zhao L., Wang X., Xu H., Bai Y., Zhang X., Linder M.B., Feng H., Qiao M. // Protein expression and purification. 2016. V. 128. P. 22–28. https://doi.org/10.1016/j.pep.2016.07.014
  46. Yang J., Ge L., Song B., Ma Z., Yang X., Wang B., Dai Y., Xu H., Qiao M. // Frontiers in Microbiology. 2022. V. 13. № 990231. P. 1–13. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.990231
  47. Ma Z., Song B., Yu J., Yang Z., Han Z., Yang J., Wang B., Song D., Xu H., Qiao M. // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. 2023. V. 656. № 130344. P. 1–4. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2022.130344
  48. Kim S., Ahn I.P., Rho H.S., Lee Y.H. // Molecular Microbiology. 2005. V. 57. № 5. P. 1224–1237. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2005.04750.x
  49. Jiang Z.Y., Ligoxygakis P., Xia Y.X. // International Journal of Biological Macromolecules. 2020. V. 165. P. 1303–1311. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.09.222
  50. Mackay J.P., Matthews J.M., Winefield R.D., Mackay L.G., Haverkamp R.G., Templeton M.D. // Structure. 2001. V. 9. № 2. P. 83–91. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(00)00559-1
  51. Ren Q., Kwan A.H., Sunde M. // Proteins. 2014. V. 82. № 6. P. 990–1003. https://doi.org/10.1002/prot.24473
  52. Temple B., Horgen P.A. // Mycologia. 2000. V. 92. № 1. P. 1-9. https://doi.org/10.2307/3761443
  53. Zelena K., Takenberg M., Lunkenbein S., Woche S.K., Nimtz M., Berger R.G. // Biotechnology and Applied Biochemistry. 2013. V. 60. № 2. P. 147–154. https://doi.org/10.1002/bab.1077
  54. Vigueras G., Shirai K., Hernandez-Guerrero M., Morales M., Revah S. // Process Biochemistry. 2014. V. 49. № 10. P. 1606–1611. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2014.06.015
  55. Albuquerque P., Kyaw C.M., Saldanha R.R., Brigido M.M., Felipe M.S.S., Silva-Pereira I. // Fungal Genetics and Biology. 2004. V. 41. № 5. P. 510–520. https://doi.org/10.1016/j.fgb.2004.01.001
  56. Tagu D., de Bellis R., Balestrini R., de Vries O.M.H., Piccoli G., Stocchi V., Bonfante P., Martin F. // New Phytologist. 2001. V. 149. № 1. P. 127–135. https://doi.org/10.1046/j.1469-8137.2001.00009.x
  57. Acioli-Santos B., Sebastiana M., Pessoa F., Sousa L., Figueiredo A., Fortes A.M., Balde A., Maia L.C., Pais M.S. // Current microbiology. 2008. V. 57. № 6. P. 620–625. https://doi.org/10.1007/s00284-008-9253-2
  58. Rafeeq C.M., Vaishnav A.B., Ali P.P.M. // Protein Expression and Purification. 2021. V. 182. № 105834. P. 1–6. https://doi.org/10.1016/j.pep.2021.105834
  59. Zhang R.Y., Hu D.D., Gu J.G., Zhang J.X., Goodwin P.H., Hu Q.X. // European journal of plant pathology. 2015. V. 143. P. 823–831. https://doi.org/10.1007/s10658-015-0734-4
  60. Xu D., Wang Y., Keerio A.A., Ma A. // Microbiological Research. 2021. V. 247. № 126723. P. 1–14. https://doi.org/10.1016/j.micres.2021.126723
  61. Kulkarni S.S., Nene S.N., Joshi K.S. // Protein Expression and Purification. 2022. V. 195–196. № 106095. https://doi.org/10.1016/j.pep.2022.106095
  62. Van Wetter M.A., Wösten H.A., Wessels J.G. // Molecular microbiology. 2000. V. 36. № 1. P. 201–210. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2000.01848.x
  63. Askolin S., Linder M., Scholtmeijer K., Tenkanen M., Penttila M., de Vocht M.L., Wosten H.A.B. // Biomacromolecules. 2006. V. 7. № 4. P. 1295–1301. https://doi.org/10.1021/bm050676s
  64. Kuvarina A.E., Rogozhin E.A., Sykonnikov M.A., Timofeeva A.V., Serebryakova M.V., Fedorova N.V., Kokaeva L.Y., Efimenko T.A., Georgieva M.L., Sadykova V.S. // Journal of Fungi. 2022. V. 8. № 7. P. 1–11. https://doi.org/10.3390/jof8070659
  65. Huang Y., Mijiti G., Wang Z., Yu W., Fan H., Zhang R., Liu Z. // Microbiological Research. 2015. V. 171. P. 8–20. https://doi.org/10.1016/j.micres.2014.12.004
  66. Seidl-Seiboth V., Gruber S., Sezerman U., Schwecke T., Albayrak A., Neuhof T., von Dohren H., Baker S.E., Kubicek C.P. // Journal of molecular evolution. 2011. V. 72. P. 339–351. https://doi.org/10.1007/s00239-011-9438-3
  67. Puglisi I., Faedda R., Sanzaro V., Lo Piero A.R., Petrone G., Cacciola S.O. // Gene. 2012. V. 506. № 2. P. 325–330. https://doi.org/10.1016/j.gene.2012.06.091
  68. He R., Li C., Feng J., Zhang D. // FEMS microbiology letters. 2017. V. 364. № 8. P. 1–21. https://doi.org/10.1093/femsle/fnw297
  69. Alamprese C., Rollini M., Musatti A., Ferranti P., Barbiroli A. // LWT. 2022. V. 157. № 113060. P. 1–7. https://doi.org/10.1016/j.lwt.2021.113060
  70. Mankel A., Krause K., Kothe E. //Applied and Environmental Microbiology. 2002. V. 68. № 3. P. 1408–1413. https://doi.org/10.1128/AEM.68.3.1408-1413.2002
  71. Sammer D., Krause K., Gube M., Wagner K., Kothe E. // PLoS One. 2016. V. 11. № e0167773. P. 1–20. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0167773
  72. Scherrer S., de Vries O.M.H., Dudler R., Wessels J.G.H., Honegger R. // Fungal Genetics and Biology. 2000. V. 30. № 1. P. 81–93. https://doi.org/10.1006/fgbi.2000.1205
  73. Kershaw M.J., Talbot N.J. // Fungal Genetics and Biology. 1998. V. 23. № 1. P. 18–33. https://doi.org/10.1006/fgbi.1997.1022.
  74. Mgbeahuruike A.C., Kovalchuk A., Asiegbu F.O. // Mycologia. 2013. V. 105. № 6. P. 1471–1478. https://doi.org/10.3852/13-077.
  75. Bouqellah N.A., Farag P.F. // Microorganisms. 2023. V. 11. № 2632. P. 1-19. https://doi.org/10.3390/microorganisms11112632.
  76. Ruocco M., Lanzuise S., Lombardi N., Woo S.L., Vinale F., Marra R., Varlese R., Manganiello G., Pascale A., Scala V., Turrà D., Scala F., Lorito M. // Mol. Plant. Microbe Interact. 2015. V. 28. № 2. P. 167–179. https://doi.org/10.1094/MPMI-07-14-0194-R.
  77. Kazmierczak P., Kim D.H., Turina M., Van Alfen N.K. // Eukaryot. Cell. 2005. V. 4. № 5. P. 931–936. https://doi.org/10.1128/EC.4.5.931-936.2005.
  78. Gallo M., Luti S., Baroni F., Baccelli I., Cilli E.M., Cicchi C., Leri M., Spisni A., Pertinhez T.A., Pazzagli L. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 2251. P. 1–18. https://doi.org/10.3390/ijms24032251
  79. Buchanan J.A., Varghese N.R., Johnston C.L., Sunde M. // Journal of Molecular Biology. 2023. V. 435. № 167919. P. 1–22. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2022.167919.
  80. Kashyap V.K., Mishra A., Bordoloi S., Varma A., Joshi N.C. // Mycoses. 2023. V. 66. № 9. P. 737–754. https://doi.org/10.1111/myc.13619.
  81. Latgé J.-P. // Fungal Biology. 2023. V. 127. № 7–8. P. 1259–1266. https://doi.org/10.1016/j.funbio.2023.05.001.
  82. Cai F., Gao R., Zhao Z., Ding M., Jiang S., Yagtu C., Zhu H., Zhang J., Ebner T., Mayrhofer-Reinhartshuber M., Kainz P., Chenthamara K., Akcapinar G.B., Shen Q., Druzhinina I.S. // ISME J. 2020. V. 14. № 10. P. 2610–2624. https://doi.org/10.1038/s41396-020-0709-0
  83. Luciano-Rosario D., Eagan J.L., Aryal N., Dominguez E.G., Hull C.M., Keller N.P. // mBio. 2022. V. 13. № e0275422. P. 1–12. https://doi.org/10.1128/mbio.02754-22.
  84. Kulkarni S., Nene S., Joshi K. // Process Biochemistry. 2017. V. 61. P. 1–11. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2017.06.012
  85. Stanzione I., Pitocchi R., Pennacchio A., Cicatiello P., Piscitelli A., Giardina P. // Frontiers in Molecular Biosciences. 2022. V. 9. № 959166. P. 1–9. https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.959166
  86. Kirkland B.H., Keyhani N.O. // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2011. V. 38. № 2. P. 327–335. https://doi.org/10.1007/s10295-010-0777-7
  87. Rieder A., Ladnorg T., Wöll C., Obst U., Fischer R., Schwartz T. // Biofouling. 2011. V. 27. № 10. P. 1073–1085. https://doi.org/10.1080/08927014.2011.631168
  88. Janssen M.I., Leeuwen M.B.M., van Kooten T.G., Vries J., Dijkhuizen L., Wösten H.A.B. // Biomaterials. 2004. V. 25. № 14. P. 2731–2739. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2003.09.060
  89. Bimbo L.M., Mäkilä E., Raula J., Laaksonen T., Laaksonen P., Strommer K., Kauppinen E.I., Salonen J., Linder M.B., Hirvonen J., Santos H.A. // Biomaterials. 2011. V. 32. № 34. P. 9089–9099. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2011.08.011
  90. Linder M.B., Szilvay G.R., Nakari-Setälä T., Penttilä M.E. // FEMS Microbiol. Rev. 2005. V. 29. № 5. P. 877–896. https://doi.org/10.1016/j.femsre.2005.01.004
  91. Khalesi M., Gebruers K., Derdelinckx G. // Protein J. 2015. V. 34. № 4. P. 243–255. https://doi.org/10.1007/s10930-015-9621-2
  92. Chakarova S.D., Carlsson A.E. // Phys. Rev. E. 2004. V. 69. № 021907. P. 1–9. https://doi.org/10.1103/PhysRevE.69.021907
  93. Scognamiglio V., Arduini F., Palleschi G., Rea G. // Trac. Trends Anal. Chem. 2014. V. 62. P. 1–10. https://doi.org/10.1016/j.trac.2014.07.007
  94. Tao J., Chang Y., Liang J., Duan X., Pang W., Wang Y., Wang Z. // Appl. Phys. Lett. 2019. V. 115. № 163502. P. 1–5. https://doi.org/10.1063/1.5124525
  95. Fitzgerald J.E., Bui E.T.H., Simon N.M., Fenniri H. // Trends Biotechnol. 2017. V. 35. P. 33–42. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2016.08.005
  96. Piscitelli A., Pennacchio A., Longobardi S., Velotta R., Giardina P. // Biotechnol. Bioeng. 2017. V. 114. P. 46–52. https://doi.org/10.1002/bit.26049
  97. Barani M., Mirzaei M., Torkzadeh-Mahani M., Lohrasbi-Nejad A., Nematollahi M.H. // Materials Science & engineering. C, Materials for Biological Applications. 2020. V. 113. № 110975. P. 1–8. https://doi.org/10.1016/j.msec.2020.110975
  98. Reuter L.J., Shahbazi M.-A., Mäkilä E.M., Salonen J.J., Saberianfar R., Menassa R., Santos H.A., Joensuu J.J., Ritala A. // Bioconjug. Chem. 2017. V. 28. P. 1639–1648. https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.7b00075
  99. Wang B., Han Z., Song B., Yu L., Ma Z., Xu H., Qiao M. // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. 2021. V. 628. № 127351. P. 1–9. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2021.127351
  100. VanEpps J.S., Younger J.G. // Shock. 2016. V. 46. P. 597–608. https://doi.org/10.1097/SHK.0000000000000692
  101. Maan A.M.C., Hofman A.H., de Vos W.M., Kamperman M. // Advanced Functional Materials. 2020. V. 30. № 2000936. P. 1–30. https://doi.org/10.1002/adfm.202000936
  102. Artini M., Cicatiello P., Ricciardelli A., Papa R., Selan L., Dardano P., Tilotta M., Vrenna G., Tutino M.L., Giardina P., Parrilli E. // Biofouling. 2017. V. 33. P. 601–611. https://doi.org/10.1080/08927014.2017.1338690
  103. Devine R., Singha P., Handa H. // Biomater. Sci. 2019. V. 7. P. 3438–3449. https://doi.org/10.1039/c9bm00469f
  104. Boeuf S., Throm T., Gutt B., Strunk T., Hoffmann M., Seebach E., Muhlberg L., Brocher J., Gotterbarm T., Wenzel W., Fischer R., Richter W. // Acta Biomater. 2012. V. 8. P. 1037–1047. https://doi.org/10.1016/j.actbio.2011.11.022
  105. Patent CN107308501A. Method for loading bioactive protein onhydrophobic stent material. Shufang, W., Li, J., Tang, D. 2017.
  106. Kuvarina A.E., Georgieva M.L., Rogozhin E.A., Kulko A.B., Gavryushina I.A., Sadykova V.S. // Applied Biochemistry and Microbiology. 2021. V. 57. № 1. P. 86–93. https://doi.org/10.1134/S0003683821010142

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Первичная структура гидрофобинов. Синими линиями обозначена аминокислотная последовательность, красными цифрами обозначена длина цепи, кружки “Cys” – цистеины в аминокислотной цепи [10].

Скачать (23KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024