Properties of Extracellular Protease — Regulator of Hemostasis Produced by Micromycete Aspergillus tabacinus

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

The extracellular protease with protein C-like and plasmin-like activities was isolated from the culture fluid of the micromycete A. tabacinus BEOFB3260m. It has been established that A. tabacinus extracellular protease is a non-glycosylated serine protease with mol. weight about 30 kDa. The enzyme is active and stable at temperature of 25–37°, active at pH 7.0–12.0 and stable at pH 3.0–12.0 and is a perspective candidate for new anticoagulant drugs development.

Толық мәтін

Рұқсат жабық

Авторлар туралы

V. Lavrenova

Lomonosov Moscow State University

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Ресей, Moscow, 119234

V. Kreyer

Lomonosov Moscow State University

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Ресей, Moscow, 119234

Z. Savkovic

University of Belgrade

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Сербия, Belgrade

A. Osmolovskiy

Lomonosov Moscow State University

Email: pkviktoria@mail.ru

Faculty of Biology

Ресей, Moscow, 119234

Әдебиет тізімі

  1. Li T., Yuan D., Yuan J. // Adv. Exp. Med. Biol. 2020. V. 1177. P. 101–131.
  2. Barzkar N., Jahromi S. T., Vianello F. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 1. P. 46. https://doi.org/10.3390/md20010046
  3. Zhang S., Wang Y., Zhang N., Sun Z., Shi Y., Cao X., Wang H. // Food Technol. Biotechnol. 2015. V. 53. № 2. P. 243–248.
  4. Duan Y., Katrolia P., Zhong A., Kopparapu N. K. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2022. V. 52. № 9. P. 1008–1018.
  5. Zhao L., Lin X., Fu J., Zhamg J., Tang W., He Z. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 6. P. 356. https://doi.org/10.3390/md20060356
  6. Батомункуева Б. П., Егоров Н. С. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 602–606.
  7. Осмоловский А. А., Звонарева Е. С., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2014. Т. 40. № 6. С. 688–694.
  8. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2015. Т. 41. № 5. С. 559–564.
  9. Laemly U. K. // Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680–685.
  10. Hu Y., Yu D., Wang Z., Hou J., Tyagi R., Liang Y., Hu Y. // Scientific Reports. 2019. V. 9. № 9235. https://doi.org/10.1038/s41598-019-45686-y
  11. Thornton D. J., Carlstedt I., Sheehan J. K. // Methods Mol. Biol. 1994. V. 32. P. 119–128.
  12. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 195–200.
  13. Proteolytic Enzymes. A practical approach. / Ed. R. Beynon, J. S. Bond. Oxford: Oxford Univ. Press, 2001. 340 p.
  14. Biaggio R. T., Silva R. R., Rosa N. G., Leite R. S., Arantes E. C., Cabral T. P., Juliano M. A., Juliano L., Cabral H. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2016. V. 46. № 3. P. 298–304.
  15. Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Кураков А. В., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия микробиология. 2015. Т. 51. № 1. С. 86–92.
  16. Das A. K., Bellizzi J. J., Tandel S., Biehl E., Clardy J., Hofmann S. L. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 31. P. 23847–23851.
  17. Richmond G. S., Smith T. K. // Biochem. J. 2007. V. 405. № 2. P. 319–329.
  18. Chakrabarti S. K., Matsumura N., Ranu R. S. // Curr. Microbiol. 2000. V. 40. № 4. P. 239–244.
  19. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Баранова Н. А., Котова И. Б., Крейер В. Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2023. Т. 59. № 4. С. 369–375.

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу
2. Fig. 1. Isoelectric focusing of extracellular proteins of the culture fluid of A. tabacinus BEOFB3260m: 1 — pH, 2 — activity toward the substrate S-2366 (E × 10–3), 3 — A280, 4 — activity toward the substrate Chromozym TH (E × 10–3).

Жүктеу (88KB)
Метадеректер
3. Fig. 2. Electrophoretic analysis of extracellular protease of A. tabacinus in PAGE with SDS-Na: M — markers; 1 — electrophoretogram according to Laemmli; 2 — staining for the presence of a carbohydrate component; 3 — casein zymogram.

Жүктеу (75KB)
Метадеректер
4. Fig. 3. Effect of pH (a) and temperature (b) on the activity (1) and stability (2) of protease of A. tabacinus BEOFB3260m.

Жүктеу (114KB)
Метадеректер

© Russian Academy of Sciences, 2024